Propietats de les proteïnes

Les propietats de les proteïnes i les seves funcions depenen en gran mesura dels seus radicals R. Així doncs, en funció de quin sigui aquest radical, quina sigui l'estructura que adopti i amb quines altres proteïnes s'associi pot variar la seva solubilitat, la seva especificitat, la seva capacitat amortidora i per últim la seva capacitat de desnaturalitzar-se o renaturalitzar-se.

Solubilitat
La solubilitat en les proteïnes és deguda a una alta proporció en aminoàcids amb radicals polars i baixa en radicals apolars. Els radicals polars estableixen ponts d'hidrogen amb les molècules d'aigua de forma que aquestes es recobreixen d'una pel·lícula de molècules d'aigua anomenada capa de solvatació que impedeix que es puguin unir a altres molècules proteiques fet que provoca la precipitació. És freqüent aquest fet en les proteïnes globulars que en dissolucions salines formen dispersions col·loïdals.

Aquesta solubilitat és major en dissolucions de baixa salinitat ja que els ions s'apropen als radicals polars augmentant la seva polaritat i per tant la solubilitat. D'altra banda en dissolucions d'alta salinitat, els ions competeixen amb els radicals polar per les molècules d'aigua. El pH influeix en la solubilitat ja que varia la presència d'ions en la dissolució.
Aquesta propietat és la responsable de la hidratació dels teixits.

Desnaturalització i renaturalització
És tracta de la pèrdua de l'estructura quaternària, terciària i generalment també la secundària de manera que perden la major part de les seves funcions i propietats. Aquest efecte és degut al trencament dels enllaços que les constitueixen i pot ser produïda per un augment en la acidesa o alcalinitat (canvis en el pH), per altes temperatures (superiors als 50ºC), per variacions en la concentració salina del medi, per agitació molecular, per la presència d'alcohol o d'urea, etc.
Quan una proteïna es desnaturalitza generalment adopta una conformació filamentosa i precipita. Això és degut a que perd els seu recobriment de molècules d'aigua i per tant tendeix a unir-se a altres proteïnes donant lloc a grans condensacions que precipiten.

Si les condicions tornen a la normalitat i com la desnaturalització no afecta als enllaços peptídics, algunes proteïnes poden recuperar el seu estat inicial, és el que s'anomena renaturalització.
Exemples de la desnaturalització són: la llet tallada deguda a l'addicció d'algun àcid que desnaturalitza la caseïna i la precipitació de l'ovoalbúmina de l'ou per efecte de la calor.

Capacitat amortidora
Com les proteïnes estan constituïdes per aminoàcids i aquests tenen un caràcter amfòter, les proteïnes tenen tendència a actuar de la mateixa manera, és a dir, quan estan en dissolució poden neutralitzar les petites variacions de pH actuant com a dissolucions tampó.

Especificitat
Aquesta propietat fa referència a la capacitat que té un ésser viu per sintetitzar les seves pròpies proteïnes. Està determinada pel seu ADN i són característiques de cada espècie i úniques per a cada individu.
Aquesta característica origina una gran diversitat proteica fins hi tot dintre de la mateixa espècie. En general, les proteïnes que tenen la mateixa funció però que presenten estructures diferents fruït de pertànyer a espècies diferents s'anomenen proteïnes homòlogues. Les diferències entre proteïnes homòlogues en espècies diferents són grans mentre que dintre de la mateixa espècie solen ser escasses. Tot i així, aquesta és la causa del rebuig en els trasplantaments d'òrgans, ja que el perfil proteic d'un individu és com una empremta dactilar, únic per a cada persona.

Aquesta imatge és una comparativa dels aminoàcids presents en la insulina de diferents especies. Com podem veure la més semblant als humans és la del porc, que durant molt de temps va ser utilitzada per les persones diabètiques abans que es comencés a sintetitzar industrialment.

L'estructura de les proteïnes

Hem quedat que una proteïna està formada per aminoàcids, per tant és un polímer. També hem comentat que com l'enllaç que els uneix és l'enllaç peptídic, en diem oligopèptids quan tenim una cadena amb menys de deu aminoàcids i polipèptids quan la cadena és de més de deu. Doncs bé, una proteïna és un polipèptid. Un polipèptid de més de 50 aminoàcids, o sigui que té un pes molecular altíssim, de més de 5000 daltons i fins hi tot de més d'un milió de daltons.
Són polímers constituïts per carboni, hidrogen, oxigen, nitrogen i generalment sofre, ja que hi ha dos aminoàcids primaris que en contenen. Així mateix si aquestes estan unides a altres tipus de molècules també poden contenir fòsfor, ferro, coure, iode, ...
Cada proteïna presenta diferents nivells estructurals que comentarem tot seguit:

• Estructura primaria

Aquesta estructura ens informa de quins són els aminoàcids que constitueixen la proteïna i en quina seqüència s'uneixen. Com existeixen 20 aminoàcids i aquests es poden repetir diverses vegades en una seqüència determinada les possibilitats són gairebé il·limitades.

• Estructura secundària

A causa de l'angle dels enllaços de carboni i la disposició dels grups funcionals, la cadena polipeptídica té tendència a plegar-se sobre sí mateixa desenvolupant una estructura regular que s'estabilitza gràcies als ponts d'hidrogen. Aquesta dependència d'aquest enllaç més dèbil fa que l'estructura de la proteïna sigui diferent en funció de les condicions de tensió i temperatura en la que es trobi. En general les proteïnes poden adoptar dos morfologies diferents: Alfa-hèlix i conformació-beta a més d'una forma especial anomenada hèlix de col·lagen específica per a una seqüència d'aminoàcids concreta.

• Alfa-hèlix

Es forma quan l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sobre sí mateixa. Els ponts d'hidrogen s'estableixen entre l'oxigen del -CO- d'un aminoàcid i l'hidrogen el -NH- del quart aminoàcid de manera que els oxígens dels grups -CO- queden orientats en la mateixa direcció a la vegada que els -NH- queden orientats en la direcció contrària, formant-se una hèlix que normalment presenta 3,6 aminoàcids per volta.

• Hèlix de col·lagen

Es tracta d'un cas especial d'alfa-hèlix ja que els aminoàcids que la formen (prolina i hidroxiprolina) tenen uns radicals R massa llargs que dificulten la formació de ponts d'hidrogen de manera que l'hèlix és més allargada, més estesa que sols presenta tres aminoàcids per volta.
L'estabilitat d'aquesta molècula ve donada per l'associació de tres hèlix mitjançant enllaços covalents i de pont d'hidrogen per formar una superhèlix o molècula completa de col·lagen.

• Conformació-beta

En aquesta estructura els aminoàcids no formen hèlix sinó que s'organitzen mitjançant una cadena en ziga-zaga  que quan es replega pot formar enllaços d'hidrogen entre molècules abans massa distants i ara propers. Aquestes cadenes acaben formant làmines ondulades molt estables anomenades làmina plegada. Aquesta estructura és més flexible que elàstica i es pot formar entre fragments diferents de la cadena polipèptida.

• Estructura terciària

Quan l'estructura secundària es plega sobre sí mateixa forma conformacions que poden ser allargades, quan es tracta de proteïnes fibroses o feixos d'hèlix alfa, làmines beta enrotllades i cilindres beta a més de les estructures globulars quan la molècula es disposa de forma arrodonida. Aquesta morfologia és característica de cada proteïna.
Normalment, en les proteïnes amb disposició globular, les parts hidròfobes de la molècula es situen a l'interior de l'estructura mentre que els hidròfils es situen a la superfície en contacte amb el medi aquós. Aquesta disposició permet que siguin solubles en aigua i en dissolucions salines, propietats importants de cara a les funcions que poden realitzar en l'organisme. L'estructura es manté estable gràcies als enllaços d'hidrogen, les forces de Van der Walls i els enllaços iònics. Així mateix, algunes proteïnes globulars poden presentar parts on es dóna una conformació-beta i altres parts on es dóna una alfa-hèlix, totes dues estructures a la vegada.

Quan les proteïnes no arriben a desenvolupar una estructura terciària, aquestes mantenen l'estructura secundària allargada donant lloc a les anomenades proteïnes filamentoses. Aquestes proteïnes són insolubles en aigua i en solucions salines per això són ideals per a funcions esquelètiques, com el col·lagen dels ossos i del teixit conjuntiu.

• Estructura quaternària o associació de proteïnes

Aquesta estructura és la típica de les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructures terciàries iguals o diferents entre sí i unides per enllaços febles no covalents com els ponts d'hidrogen, les forces de Van der Walls, els ponts salins, les interaccions hidròfobes i els enllaços disulfur.
Cadascuna d'aquestes estructures s'anomenen protòmers i segons el número que s'associen s'anomenen dímers, com l'hexocinasa, tetràmers, com l'hemoblobina, pentàmers, com l'RNA-polimerasa i polímers quan presenten un gran nombre de protòmers.
En funció de si les cadenes polipeptídiques són iguals o no diferenciem:

• Homotípiques: les cadenes són idèntiques o gairebé.
• Heterotípiques: les subunitats són molt diferents entre sí.

Proteïnes i aminoàcids

Les proteïnes són polímers molt complexos i amb múltiples funcions biològiques formats per unitats anomenades aminoàcids, per tant parlar de proteïnes és parlar d'aminoàcids. Més de la meitat del pes sec de les cèl·lules animals són proteïnes, .

Aminoàcids
Es tracta de compostos sòlids, cristal·lins, amb punt de fusió elevat i solubles en aigua. Aquestes compostos molècules de baix pes molecular es caracteritzen per posseir un grup carboxil (-COOH) àcid i un grup amino (-NH2) bàsic units a un carboni primari anomenat alfa. Aquest carboni completa la seva estructura unit-se a un H i a un grup variable que anomenarem radical R. 

En funció de quin sigui aquest radical tenim fins a 20 aminoàcids diferents anomenats aminoàcids primaris que són capaços de formar proteïnes. Existeixen més aminoàcids però mai formaran proteïnes. 

Una altre característica important és que tot i que els éssers vius necessiten sempre aquests 20 aminoàcids per formar proteïnes, no els poden sintetitzar tots. És a dir, existeixen un grup d'aminoàcids que varien d'espècie a espècie denominats aminoàcids essencials que els éssers vius no són capaços de sintetitzar i que per tant s'han d'ingerir en la dieta. En els éssers humans són vuit: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina.
Si observem la taula dels 20 aminoàcids primaris veurem que estan classificats en:

• Aminoàcids polars neutres: la cadena R presenta radicals que formen enllaços d'hidrogen amb amb l'aigua de manera que són molt solubles. Ex: la glicina i la cisteïna.
• Aminoàcids no polars neutres: el radical es una cadena hidrocarbonada. Ex. l'alanina.
• Aminoàcids polars positius (bàsics): son aminoàcids en els quals la cadena R presenta un grup bàsic. Ex: lisina.
• Aminoàcids polars negatius (àcids): son aminoàcids en els quals la cadena R presenta un grup àcid. Ex: l'àcid aspàrtic i l'àcid glutàmic.

I perquè es classifiquen d'aquesta manera? 
Per que els aminoàcids tenen caràcter amfòter, és a dir, es poden comportar com a àcids o com a bases quan estan en dissolució, és a dir ionitzats. La forma ionitzada dels aminoàcids s'anomena zwitterió i s'ionitzen gràcies a la pèrdua de l'hidrogen del grup carboxil. Aquest caràcter amfòter té un efecte regulador del pH, actuant com dissolucions amortidores o tampó.
Així mateix la seva polaritat ve determinada per les característiques de la cadena lateral. Si aquesta és carregada o té una distribució asimètrica de les carregues tindrem un aminoàcid polar.
Així mateix, els aminoàcids també tenen propietats òptiques, és a dir, presenten isòmers. Hem de pensar que el nucli d'aquesta molècula és el carboni alfa, i com tots els carbonis orienten els seus enllaços en forma de tetraedre. En funció d'on estigui situat el grup amino tindrem una configuració Dextro o Levo.

Si el grup amino està a la dreta tenint el grup carboxil a dalt tenim una forma D.
Si el grup amino està situat a l'esquerra tenint el grup carboxil a dalt tenim una forma L.
Les proteïnes estan formades només per formes L.

L'enllaç peptídic
Al principi hem comentat que les proteïnes són polímers formats per aminoàcids, per tant, aquests s'han d'unir entre sí per poder formar el polímer. L'enllaç que els uneix s'anomena enllaç peptídic i les cadenes que formen les anomenem pèptids. Quan la cadena està formada per dos aminoàcid diem que tenim un dipèptid, si són tres tripeptid, si són quatre tetrapèptid, i així successivament. En general quan tenim una cadena formada per menys de deu aminoàcids diem que tenim un oligopèptid, mentre que si són més de deu polipèptid.
Aquest és un enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'una molècula amb el grup amino de la següent desprenent-se una molècula d'aigua per cada enllaç tal i com es veu a la imatge:

Aquest enllaç es comporta de forma similar al d'un enllaç doble: presenta certa rigidesa que immobilitza en el mateix pla als àtoms que el formen de manera que poden formar dos estructures: Cis i Trans: