L'estructura de les proteïnes

Hem quedat que una proteïna està formada per aminoàcids, per tant és un polímer. També hem comentat que com l'enllaç que els uneix és l'enllaç peptídic, en diem oligopèptids quan tenim una cadena amb menys de deu aminoàcids i polipèptids quan la cadena és de més de deu. Doncs bé, una proteïna és un polipèptid. Un polipèptid de més de 50 aminoàcids, o sigui que té un pes molecular altíssim, de més de 5000 daltons i fins hi tot de més d'un milió de daltons.
Són polímers constituïts per carboni, hidrogen, oxigen, nitrogen i generalment sofre, ja que hi ha dos aminoàcids primaris que en contenen. Així mateix si aquestes estan unides a altres tipus de molècules també poden contenir fòsfor, ferro, coure, iode, ...
Cada proteïna presenta diferents nivells estructurals que comentarem tot seguit:

• Estructura primaria

Aquesta estructura ens informa de quins són els aminoàcids que constitueixen la proteïna i en quina seqüència s'uneixen. Com existeixen 20 aminoàcids i aquests es poden repetir diverses vegades en una seqüència determinada les possibilitats són gairebé il·limitades.

• Estructura secundària

A causa de l'angle dels enllaços de carboni i la disposició dels grups funcionals, la cadena polipeptídica té tendència a plegar-se sobre sí mateixa desenvolupant una estructura regular que s'estabilitza gràcies als ponts d'hidrogen. Aquesta dependència d'aquest enllaç més dèbil fa que l'estructura de la proteïna sigui diferent en funció de les condicions de tensió i temperatura en la que es trobi. En general les proteïnes poden adoptar dos morfologies diferents: Alfa-hèlix i conformació-beta a més d'una forma especial anomenada hèlix de col·lagen específica per a una seqüència d'aminoàcids concreta.

• Alfa-hèlix

Es forma quan l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sobre sí mateixa. Els ponts d'hidrogen s'estableixen entre l'oxigen del -CO- d'un aminoàcid i l'hidrogen el -NH- del quart aminoàcid de manera que els oxígens dels grups -CO- queden orientats en la mateixa direcció a la vegada que els -NH- queden orientats en la direcció contrària, formant-se una hèlix que normalment presenta 3,6 aminoàcids per volta.

• Hèlix de col·lagen

Es tracta d'un cas especial d'alfa-hèlix ja que els aminoàcids que la formen (prolina i hidroxiprolina) tenen uns radicals R massa llargs que dificulten la formació de ponts d'hidrogen de manera que l'hèlix és més allargada, més estesa que sols presenta tres aminoàcids per volta.
L'estabilitat d'aquesta molècula ve donada per l'associació de tres hèlix mitjançant enllaços covalents i de pont d'hidrogen per formar una superhèlix o molècula completa de col·lagen.

• Conformació-beta

En aquesta estructura els aminoàcids no formen hèlix sinó que s'organitzen mitjançant una cadena en ziga-zaga  que quan es replega pot formar enllaços d'hidrogen entre molècules abans massa distants i ara propers. Aquestes cadenes acaben formant làmines ondulades molt estables anomenades làmina plegada. Aquesta estructura és més flexible que elàstica i es pot formar entre fragments diferents de la cadena polipèptida.

• Estructura terciària

Quan l'estructura secundària es plega sobre sí mateixa forma conformacions que poden ser allargades, quan es tracta de proteïnes fibroses o feixos d'hèlix alfa, làmines beta enrotllades i cilindres beta a més de les estructures globulars quan la molècula es disposa de forma arrodonida. Aquesta morfologia és característica de cada proteïna.
Normalment, en les proteïnes amb disposició globular, les parts hidròfobes de la molècula es situen a l'interior de l'estructura mentre que els hidròfils es situen a la superfície en contacte amb el medi aquós. Aquesta disposició permet que siguin solubles en aigua i en dissolucions salines, propietats importants de cara a les funcions que poden realitzar en l'organisme. L'estructura es manté estable gràcies als enllaços d'hidrogen, les forces de Van der Walls i els enllaços iònics. Així mateix, algunes proteïnes globulars poden presentar parts on es dóna una conformació-beta i altres parts on es dóna una alfa-hèlix, totes dues estructures a la vegada.

Quan les proteïnes no arriben a desenvolupar una estructura terciària, aquestes mantenen l'estructura secundària allargada donant lloc a les anomenades proteïnes filamentoses. Aquestes proteïnes són insolubles en aigua i en solucions salines per això són ideals per a funcions esquelètiques, com el col·lagen dels ossos i del teixit conjuntiu.

• Estructura quaternària o associació de proteïnes

Aquesta estructura és la típica de les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructures terciàries iguals o diferents entre sí i unides per enllaços febles no covalents com els ponts d'hidrogen, les forces de Van der Walls, els ponts salins, les interaccions hidròfobes i els enllaços disulfur.
Cadascuna d'aquestes estructures s'anomenen protòmers i segons el número que s'associen s'anomenen dímers, com l'hexocinasa, tetràmers, com l'hemoblobina, pentàmers, com l'RNA-polimerasa i polímers quan presenten un gran nombre de protòmers.
En funció de si les cadenes polipeptídiques són iguals o no diferenciem:

• Homotípiques: les cadenes són idèntiques o gairebé.
• Heterotípiques: les subunitats són molt diferents entre sí.