Biosíntesis de proteïnes: Transcripció i traducció

El DNA és el llibre d'instruccions de la cèl·lula. Però, com tots els llibres, necessita ser interpretat per a que les cèl·lules puguin executar les seves funcions. La forma en que el DNA transmet la seva informació és a través de les proteïnes.
Cada proteïna executa una funció determinada en el nostre cos: regulen reaccions químiques, executen funcions estructurals, funcions de reservori de substàncies, transport de substàncies, funcions hormonals, funcions defensives, funcions reguladores i controlen el moviment. És a dir, les proteïnes s'encarreguen de fer funcionar el cos. Existeixen centenars de tipus de proteïnes, cadascuna específica per a una espècie concreta i totes es troben codificades en el DNA mitjançant els gens, ja que cada gen determina la seqüència d'aminoàcids d'una proteïna concreta.

La transcripció i traducció són dos processos que permeten transformar la informació continguda en una seqüència de nucleòtids, és a dir, en un gen, a una proteïna concreta.
Però com funcionen aquests processos?
La transcripció és un procés molt similar a la replicació, amb la salvetat, que en lloc de formar dos filaments de DNA el que es produeix és un filament de RNA anomenat RNA missatger:

El procés comença quan una ARN polimerasa obre una bombolla de transcripció desempaquetant un fragment de DNA de manera que els nucleòtids poden copiar la seqüència de DNA en un filament de RNA missatger. Aquest RNAm tindrà uracil en lloc de timina i caldrà que sigui processat eliminant tots aquells nucleòtids sense informació genètica, abans que surti del nucli cel·lular cap al citoplasma.
El DNA conté grans quantitats de fragments, seqüències de nucleòtids, que no determinen cap proteïna i que en el procés de transcripció és copiaran a l'RNAm. No se sap quina és la seva funció però el que sí es fa necessari és eliminar-los de l'RNAm abans que aquest surti al citoplasma.

Un cop al citoplasma s'unirà als ribosomes on servirà de motlle al RNA de transferència que s'encarrega de captar aminoàcids i portar-los al ribosoma.
Existeixen 20 aminoàcids presents a totes les cèl·lules vives del nostre planeta. Cada aminoàcid està associat a una seqüència concreta de tres nucleòtids o codó: és el que anomenem codi genètic.
Es considera que el codi genètic és universal per a totes les espècies del planeta, tot hi que hi ha excepcions. Què vol dir això? Doncs que totes les espècies del planeta tradueixen la informació continguda en l'RNA de la mateixa manera.
El codi genètic el que fa és associar un triplet de nucleòtids de RNA a un aminoàcid concret. Si us fixeu, molts triplets diferents estan associats al mateix aminoàcid. Això és degut a que a la Terra sols existeixen 20 aminoàcids tot i que podria arribar a codificar fins a 64 en el cas que existiren més aminoàcids diferents. D'altra banda, si el codi genètic en lloc d'associar triplets de nucleòtids el que fes fos associar parells de nucleòtids només en podríem codificar 16 aminoàcids, insuficients per als que existeixen a la natura.

Cada RNA de transferència està codificat per agafar només un tipus d'aminoàcid concret. Aquest RNAt s'uneix a l'RNAm gràcies a que una part de la molècula, anomenada anticodó, correspon a la seqüència complementaria del que s'anomena codó: triplet de nucleòtids relatiu al codi genètic.
És a dir, el RNAt és com una clau que porta un aminoàcid adherid i que identifica en quina part del RNAm es pot acoplar deixant anar els aminoàcids en l'ordre que determina el RNAm.
Per tant, el ribosoma el que fa és llegir la seqüència de RNAm permetent que es vagin acoplant els RNA de transferència diferents per tal d'anar construint una seqüència d'aminoàcids que acabarà convertint-se en una proteïna.

En aquest vídeo podem veure com es realitza la transcripció i després la traducció a proteïnes:

Funcions de les proteïnes

Al igual que les seves propietats, les funcions de les proteïnes depenen en gran mesura de la seqüència d'aminoàcids, per tant del seu radical R i de la seva estructura tridimensional. Així mateix, són una de les molècules biològiques que més funcions diferents poden arribar a desenvolupar.
Algunes de les funcions més importants són: estructural, reserva, transport, enzimàtica, hormonal, defensa, contràctil i homeostàtica.

Funció estructural
El 80% del protoplasma cel·lular deshidratat està constituït per proteïnes estructurals. Normalment presenten una morfologia filamentosa. Com a exemples podem esmentar:

• Glicoproteïnes presents en les membranes cel·lulars.
• Les proteïnes dels flagels i els cilis.
• Les histones que tenen funció de suport dels cromosomes.
• Les queratines presents en el cabell i les ungles.
• La elastina present als teixits reticulars.
• El col·lagen present als teixits cartilaginosos, conjuntiu i ossi.

Funció de reserva
Les proteïnes normalment tenen poca funció energètica, ja que existixen altres molècules més adequades per aquesta funció. Tot i així, en algunes substàncies es fa necessari aquesta funció. És el cas de l'ovoalbúmina de l'ou, la caseïna de la llet, la zeïna del blat de moro i la gliadina de la llavor del blat. El motiu és clar: tots aquests casos tenen en comú que han de servir d'alimentació en els primers estadis de desenvolupament de l'individu.

Encara que a nivell de reserva, sols executen aquesta funció les proteïnes abans esmentades, també és possible que l'organisme utilitzi altres proteïnes per aconseguir energia quan es dóna una deficiència en les molècules essencialment energètiques com els glúcids o els lípids o una dieta hiperprotèica. En aquests casos, la transaminació, transformació dels aminoàcids en greix, provoca un excés d'àcid úric que pot cristal·litzar en els ronyons, la pell o les articulacions originant la malaltia anomenada gota, un tipus d'artritis molt dolorosa.


Funció de transport
Algunes proteïnes ajuden a l'organisme a transportar diverses substàncies que d'altra banda no es podrien moure per l'organisme. És el cas dels pigments respiratoris com l'hemoglobina, hemeritrina i l'hemocianina que fan el transport de l'oxigen per la sang; la seroalbúmina que transporta moltes substàncies per la sang; la transferina que transporta ferro i les lipoproteïnes, que permeten el transport de lípids per la sang.
Així mateix també intervenen en el transport actiu a través de la membrana plasmàtica. És el cas de les permeases.

Funció hormonal
Les hormones són substàncies, transportades pel medi intern, que actuen sobre determinades cèl·lules a les quals estimulen per a executar una funció determinada. En són exemples la insulina, encarregada de disminuir la glucosa en sang; la calcitonina, encarregada del metabolisme del calci o l'hormona de creixement.

Funció de defensa
Aquesta funció la duen a terme les immunoglobulines que participen en la formació dels anticossos; les trombines i fibrinogen, presents als factors de coagulació; les mucines que protegeixen les mucoses; algunes antitoxines presents a antídots de verins i molts antibiòtics.

Funció contràctil
Aquesta funció és molt útil per al moviment de algunes cèl·lules, és el cas de la flagel·lina del flagel bacterià. Així mateix, també és necessària en les contraccions de les fibres musculars que permeten el moviment del cos, és el cas de l'actina i la miosina encarregada de la contracció i relaxació de les fibres musculars.

Funció homeostàtica i reguladora
Algunes proteïnes participen en la regulació del pH gràcies a la seva capacitat amortidora i en la divisió cel·lular.

Funció enzimàtica
Aquesta, és sens dubte una de les funcions més importants de les proteïnes, ja que sense la presència de proteïnes catalitzadores la major part de les reaccions químiques del nostre cos no es podrien portar a terme. Existeixen prop d'un miler d'enzims diferents amb funcions diferents. Per aquest motiu, dedicaré un post sencer a desenvolupar aquest punt. Per ara, com a exemples d'enzims tenim les lipases, especialitzades en la degradació dels lípids, la lactasa; necessària per a la hidròlisi de la lactosa; les peptidases, utilitzades en la hidròlisi dels lípids i les deshidrogenases presents en les reaccions de deshidratació.

Propietats de les proteïnes

Les propietats de les proteïnes i les seves funcions depenen en gran mesura dels seus radicals R. Així doncs, en funció de quin sigui aquest radical, quina sigui l'estructura que adopti i amb quines altres proteïnes s'associi pot variar la seva solubilitat, la seva especificitat, la seva capacitat amortidora i per últim la seva capacitat de desnaturalitzar-se o renaturalitzar-se.

Solubilitat
La solubilitat en les proteïnes és deguda a una alta proporció en aminoàcids amb radicals polars i baixa en radicals apolars. Els radicals polars estableixen ponts d'hidrogen amb les molècules d'aigua de forma que aquestes es recobreixen d'una pel·lícula de molècules d'aigua anomenada capa de solvatació que impedeix que es puguin unir a altres molècules proteiques fet que provoca la precipitació. És freqüent aquest fet en les proteïnes globulars que en dissolucions salines formen dispersions col·loïdals.

Aquesta solubilitat és major en dissolucions de baixa salinitat ja que els ions s'apropen als radicals polars augmentant la seva polaritat i per tant la solubilitat. D'altra banda en dissolucions d'alta salinitat, els ions competeixen amb els radicals polar per les molècules d'aigua. El pH influeix en la solubilitat ja que varia la presència d'ions en la dissolució.
Aquesta propietat és la responsable de la hidratació dels teixits.

Desnaturalització i renaturalització
És tracta de la pèrdua de l'estructura quaternària, terciària i generalment també la secundària de manera que perden la major part de les seves funcions i propietats. Aquest efecte és degut al trencament dels enllaços que les constitueixen i pot ser produïda per un augment en la acidesa o alcalinitat (canvis en el pH), per altes temperatures (superiors als 50ºC), per variacions en la concentració salina del medi, per agitació molecular, per la presència d'alcohol o d'urea, etc.
Quan una proteïna es desnaturalitza generalment adopta una conformació filamentosa i precipita. Això és degut a que perd els seu recobriment de molècules d'aigua i per tant tendeix a unir-se a altres proteïnes donant lloc a grans condensacions que precipiten.

Si les condicions tornen a la normalitat i com la desnaturalització no afecta als enllaços peptídics, algunes proteïnes poden recuperar el seu estat inicial, és el que s'anomena renaturalització.
Exemples de la desnaturalització són: la llet tallada deguda a l'addicció d'algun àcid que desnaturalitza la caseïna i la precipitació de l'ovoalbúmina de l'ou per efecte de la calor.

Capacitat amortidora
Com les proteïnes estan constituïdes per aminoàcids i aquests tenen un caràcter amfòter, les proteïnes tenen tendència a actuar de la mateixa manera, és a dir, quan estan en dissolució poden neutralitzar les petites variacions de pH actuant com a dissolucions tampó.

Especificitat
Aquesta propietat fa referència a la capacitat que té un ésser viu per sintetitzar les seves pròpies proteïnes. Està determinada pel seu ADN i són característiques de cada espècie i úniques per a cada individu.
Aquesta característica origina una gran diversitat proteica fins hi tot dintre de la mateixa espècie. En general, les proteïnes que tenen la mateixa funció però que presenten estructures diferents fruït de pertànyer a espècies diferents s'anomenen proteïnes homòlogues. Les diferències entre proteïnes homòlogues en espècies diferents són grans mentre que dintre de la mateixa espècie solen ser escasses. Tot i així, aquesta és la causa del rebuig en els trasplantaments d'òrgans, ja que el perfil proteic d'un individu és com una empremta dactilar, únic per a cada persona.

Aquesta imatge és una comparativa dels aminoàcids presents en la insulina de diferents especies. Com podem veure la més semblant als humans és la del porc, que durant molt de temps va ser utilitzada per les persones diabètiques abans que es comencés a sintetitzar industrialment.

Classificació de les proteïnes

Un cop ja sabem que és una proteïna, de què està formada i com s'estructura, ara ja estem en condicions d'avaluar com es classifiquen i quins criteris es fa servir per fer-ho.
Quan una proteïna està constituïda exclusivament per aminoàcids s'anomena holoproteïna, mentre que si aquesta conté algun  altre tipus de molècula rep el nom d'heteroproteïna.

• Holoproteïnes

Aquest grup es divideix en proteïnes filamentoses i proteïnes globulars
Proteïnes filamentoses
Són insolubles en aigua i es troben principalment en els animals. En aquestes proteïnes l'estructura secundària és estable i regular, donant com a resultat molècules allargades o filamentoses. Tenen funcions estructurals en la cèl·lula i l'organisme. Pertanyen a aquest grup el col·lagen, propi dels teixits conjuntius; les queratines, presents en formacions epidèrmiques com el cabell, les ungles, la llana, les banyes, peülles, plomes, etc.; les elastines, presents en tendons i vasos sanguinis i les fibroïnes, que es troben en els fils de seda.

Proteïnes globulars
Es tracta de proteïnes generalment solubles en aigua i en dissolucions salines que presenten una estructura terciàries complexes en forma de cabdell que es pleguen compactadament. La major part d'aquestes proteïnes són subunitats d'estructures quaternàries més complexes que es classifiquen com heteroproteïnes. Pertanyen a aquest grup les protamines, solubles en aigua i associades al DNA dels espermatozoides; les histones, associades al DNA del nucli de les cèl·lules excepte dels espermatozoides; les prolamines, insolubles en aigua que es troben en llavors vegetals; glutenines, insolubles en aigua, però solubles en àcids i bases diluïdes; albúmines, solubles en aigua formen part de la seroalbúmina de la sang, l'ovoalbúmina de l'ou, la lactoalbúmina de la llet i la globina de l'hemoglobina. Per últim també tenim les globulines, que són solubles en solucions salines i que formen part de l'ovoglobulina de l'ou, la lactoglobulina de llet, les seroglobulines de la sang, l'hemoglobina i les immunoglobulines.

• Heteroproteïnes

Són molècules formades per la unió d'un grup proteic amb un altre de no proteic anomenat grup prostètic. Aquests són molècules petites que s'uneixen de forma covalent o no a la proteïna i que la capaciten per executar unes funcions determinades. Formen part d'aquest grup les cromoproteïnes, glicoproteïnes, lipoproteïnes, fosfoproteïnes i nucleoproteïnes.

• Cromoproteïnes: tenen com a grup prostètic una substància amb color, per tant solen ser pigments. Aquest grup es divideix en porfirínics, on trobem el grup hemo de l'hemoglobina i en no porfirínics on trobem l'hemocianina (pigment respiratori de crustacis i mol·luscs).

• Glicoproteïnes: són heteroproteïnes que tenen com a grup prostètic molècules de glúcids. Per exemple les immunoglobulines o els proteoglicans presents en els líquids sinovials.
• Lipoproteïnes: són heteroproteïnes que tenen àcids grassos com a grup prostètic. Per exemple les lipoproteïnes sanguínies que s'encarreguen de transportar lípids pel flux circulatori.
• Fosfoproteïnes: són les heteroproteïnes que tenen l'àcid fosfòric coma grup prostètic. Per exemple la caseïna de la llet i la vitel·lina del rovell de l'ou.
• Nucleoproteïnes: són les heteroproteïnes que tenen un àcid nucleic com a grup prostètic. Per exemple les associacions d'histones o protamines relacionades amb la cromatina del nucli cel·lular.

A part d'aquests dos grups que depenen de les associacions proteiques, també podem classificar les proteïnes en completes o incompletes en funció de la seva composició en aminoàcids essencials.

• Completes: aquelles proteïnes que contenen tots els aminoàcids essencials de manera que les fa molt adequades a la dieta ja que tenen un alt valor proteic com l'albúmina de l'ou.
• Incompletes: aquelles que els hi falten diversos aminoàcids essencials i per tant l'alimentació en exclusiva d'aquest tipus de substàncies pot originar malalties per carència. Per exemple les glutenines de les farines vegetals que no tenen triptòfan.

L'estructura de les proteïnes

Hem quedat que una proteïna està formada per aminoàcids, per tant és un polímer. També hem comentat que com l'enllaç que els uneix és l'enllaç peptídic, en diem oligopèptids quan tenim una cadena amb menys de deu aminoàcids i polipèptids quan la cadena és de més de deu. Doncs bé, una proteïna és un polipèptid. Un polipèptid de més de 50 aminoàcids, o sigui que té un pes molecular altíssim, de més de 5000 daltons i fins hi tot de més d'un milió de daltons.
Són polímers constituïts per carboni, hidrogen, oxigen, nitrogen i generalment sofre, ja que hi ha dos aminoàcids primaris que en contenen. Així mateix si aquestes estan unides a altres tipus de molècules també poden contenir fòsfor, ferro, coure, iode, ...
Cada proteïna presenta diferents nivells estructurals que comentarem tot seguit:

• Estructura primaria

Aquesta estructura ens informa de quins són els aminoàcids que constitueixen la proteïna i en quina seqüència s'uneixen. Com existeixen 20 aminoàcids i aquests es poden repetir diverses vegades en una seqüència determinada les possibilitats són gairebé il·limitades.

• Estructura secundària

A causa de l'angle dels enllaços de carboni i la disposició dels grups funcionals, la cadena polipeptídica té tendència a plegar-se sobre sí mateixa desenvolupant una estructura regular que s'estabilitza gràcies als ponts d'hidrogen. Aquesta dependència d'aquest enllaç més dèbil fa que l'estructura de la proteïna sigui diferent en funció de les condicions de tensió i temperatura en la que es trobi. En general les proteïnes poden adoptar dos morfologies diferents: Alfa-hèlix i conformació-beta a més d'una forma especial anomenada hèlix de col·lagen específica per a una seqüència d'aminoàcids concreta.

• Alfa-hèlix

Es forma quan l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sobre sí mateixa. Els ponts d'hidrogen s'estableixen entre l'oxigen del -CO- d'un aminoàcid i l'hidrogen el -NH- del quart aminoàcid de manera que els oxígens dels grups -CO- queden orientats en la mateixa direcció a la vegada que els -NH- queden orientats en la direcció contrària, formant-se una hèlix que normalment presenta 3,6 aminoàcids per volta.

• Hèlix de col·lagen

Es tracta d'un cas especial d'alfa-hèlix ja que els aminoàcids que la formen (prolina i hidroxiprolina) tenen uns radicals R massa llargs que dificulten la formació de ponts d'hidrogen de manera que l'hèlix és més allargada, més estesa que sols presenta tres aminoàcids per volta.
L'estabilitat d'aquesta molècula ve donada per l'associació de tres hèlix mitjançant enllaços covalents i de pont d'hidrogen per formar una superhèlix o molècula completa de col·lagen.

• Conformació-beta

En aquesta estructura els aminoàcids no formen hèlix sinó que s'organitzen mitjançant una cadena en ziga-zaga  que quan es replega pot formar enllaços d'hidrogen entre molècules abans massa distants i ara propers. Aquestes cadenes acaben formant làmines ondulades molt estables anomenades làmina plegada. Aquesta estructura és més flexible que elàstica i es pot formar entre fragments diferents de la cadena polipèptida.

• Estructura terciària

Quan l'estructura secundària es plega sobre sí mateixa forma conformacions que poden ser allargades, quan es tracta de proteïnes fibroses o feixos d'hèlix alfa, làmines beta enrotllades i cilindres beta a més de les estructures globulars quan la molècula es disposa de forma arrodonida. Aquesta morfologia és característica de cada proteïna.
Normalment, en les proteïnes amb disposició globular, les parts hidròfobes de la molècula es situen a l'interior de l'estructura mentre que els hidròfils es situen a la superfície en contacte amb el medi aquós. Aquesta disposició permet que siguin solubles en aigua i en dissolucions salines, propietats importants de cara a les funcions que poden realitzar en l'organisme. L'estructura es manté estable gràcies als enllaços d'hidrogen, les forces de Van der Walls i els enllaços iònics. Així mateix, algunes proteïnes globulars poden presentar parts on es dóna una conformació-beta i altres parts on es dóna una alfa-hèlix, totes dues estructures a la vegada.

Quan les proteïnes no arriben a desenvolupar una estructura terciària, aquestes mantenen l'estructura secundària allargada donant lloc a les anomenades proteïnes filamentoses. Aquestes proteïnes són insolubles en aigua i en solucions salines per això són ideals per a funcions esquelètiques, com el col·lagen dels ossos i del teixit conjuntiu.

• Estructura quaternària o associació de proteïnes

Aquesta estructura és la típica de les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructures terciàries iguals o diferents entre sí i unides per enllaços febles no covalents com els ponts d'hidrogen, les forces de Van der Walls, els ponts salins, les interaccions hidròfobes i els enllaços disulfur.
Cadascuna d'aquestes estructures s'anomenen protòmers i segons el número que s'associen s'anomenen dímers, com l'hexocinasa, tetràmers, com l'hemoblobina, pentàmers, com l'RNA-polimerasa i polímers quan presenten un gran nombre de protòmers.
En funció de si les cadenes polipeptídiques són iguals o no diferenciem:

• Homotípiques: les cadenes són idèntiques o gairebé.
• Heterotípiques: les subunitats són molt diferents entre sí.

Proteïnes i aminoàcids

Les proteïnes són polímers molt complexos i amb múltiples funcions biològiques formats per unitats anomenades aminoàcids, per tant parlar de proteïnes és parlar d'aminoàcids. Més de la meitat del pes sec de les cèl·lules animals són proteïnes, .

Aminoàcids
Es tracta de compostos sòlids, cristal·lins, amb punt de fusió elevat i solubles en aigua. Aquestes compostos molècules de baix pes molecular es caracteritzen per posseir un grup carboxil (-COOH) àcid i un grup amino (-NH2) bàsic units a un carboni primari anomenat alfa. Aquest carboni completa la seva estructura unit-se a un H i a un grup variable que anomenarem radical R. 

En funció de quin sigui aquest radical tenim fins a 20 aminoàcids diferents anomenats aminoàcids primaris que són capaços de formar proteïnes. Existeixen més aminoàcids però mai formaran proteïnes. 

Una altre característica important és que tot i que els éssers vius necessiten sempre aquests 20 aminoàcids per formar proteïnes, no els poden sintetitzar tots. És a dir, existeixen un grup d'aminoàcids que varien d'espècie a espècie denominats aminoàcids essencials que els éssers vius no són capaços de sintetitzar i que per tant s'han d'ingerir en la dieta. En els éssers humans són vuit: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina.
Si observem la taula dels 20 aminoàcids primaris veurem que estan classificats en:

• Aminoàcids polars neutres: la cadena R presenta radicals que formen enllaços d'hidrogen amb amb l'aigua de manera que són molt solubles. Ex: la glicina i la cisteïna.
• Aminoàcids no polars neutres: el radical es una cadena hidrocarbonada. Ex. l'alanina.
• Aminoàcids polars positius (bàsics): son aminoàcids en els quals la cadena R presenta un grup bàsic. Ex: lisina.
• Aminoàcids polars negatius (àcids): son aminoàcids en els quals la cadena R presenta un grup àcid. Ex: l'àcid aspàrtic i l'àcid glutàmic.

I perquè es classifiquen d'aquesta manera? 
Per que els aminoàcids tenen caràcter amfòter, és a dir, es poden comportar com a àcids o com a bases quan estan en dissolució, és a dir ionitzats. La forma ionitzada dels aminoàcids s'anomena zwitterió i s'ionitzen gràcies a la pèrdua de l'hidrogen del grup carboxil. Aquest caràcter amfòter té un efecte regulador del pH, actuant com dissolucions amortidores o tampó.
Així mateix la seva polaritat ve determinada per les característiques de la cadena lateral. Si aquesta és carregada o té una distribució asimètrica de les carregues tindrem un aminoàcid polar.
Així mateix, els aminoàcids també tenen propietats òptiques, és a dir, presenten isòmers. Hem de pensar que el nucli d'aquesta molècula és el carboni alfa, i com tots els carbonis orienten els seus enllaços en forma de tetraedre. En funció d'on estigui situat el grup amino tindrem una configuració Dextro o Levo.

Si el grup amino està a la dreta tenint el grup carboxil a dalt tenim una forma D.
Si el grup amino està situat a l'esquerra tenint el grup carboxil a dalt tenim una forma L.
Les proteïnes estan formades només per formes L.

L'enllaç peptídic
Al principi hem comentat que les proteïnes són polímers formats per aminoàcids, per tant, aquests s'han d'unir entre sí per poder formar el polímer. L'enllaç que els uneix s'anomena enllaç peptídic i les cadenes que formen les anomenem pèptids. Quan la cadena està formada per dos aminoàcid diem que tenim un dipèptid, si són tres tripeptid, si són quatre tetrapèptid, i així successivament. En general quan tenim una cadena formada per menys de deu aminoàcids diem que tenim un oligopèptid, mentre que si són més de deu polipèptid.
Aquest és un enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'una molècula amb el grup amino de la següent desprenent-se una molècula d'aigua per cada enllaç tal i com es veu a la imatge:

Aquest enllaç es comporta de forma similar al d'un enllaç doble: presenta certa rigidesa que immobilitza en el mateix pla als àtoms que el formen de manera que poden formar dos estructures: Cis i Trans:

Biomolècules

En el post anterior vam estar parlant dels bioelements que existeixen en el nostre planeta i quines són les seves funcions principals dins de la matèria viva. Però que passa quan aquests interaccionen entre sí? es formen les biomolècules o Principis immediats.
Aquestes estructures es poden classificar segons sigui la seva complexitat:
Biomolècules simples: fa referència a totes aquells molècules petites i senzilles que són presents a la matèria viva i que estan formades per àtoms del mateix tipus. Com a exemple tenim l'oxigen molecular (O2) o el nitrogen molecular (N2).
Biomolècules compostes: Es refereix a quan s'han format molècules amb més d'un tipus d'àtom i presenten més complexitat. Aquí diferenciem entre les anomenades biomolècules inorgàniques i les biomolècules orgàniques.

• Inorgàniques: Són aquelles que es poden trobar tant a la matèria viva com a la matèria inerta. Com a exemples tenim l'aigua (H2O), el diòxid de carboni (CO2) i les sals minerals com la sal comuna (NaCl) o el carbonat càlcic (CaCO3).

• Orgàniques: Són les molècules exclusives de la matèria viva. Estan formades per polímers de carboni i hidrogen. És en aquest grup on trobem els glúcids, el lípids, les proteïnes i els àcids nucleids.