Proteïnes i aminoàcids

Les proteïnes són polímers molt complexos i amb múltiples funcions biològiques formats per unitats anomenades aminoàcids, per tant parlar de proteïnes és parlar d'aminoàcids. Més de la meitat del pes sec de les cèl·lules animals són proteïnes, .

Aminoàcids
Es tracta de compostos sòlids, cristal·lins, amb punt de fusió elevat i solubles en aigua. Aquestes compostos molècules de baix pes molecular es caracteritzen per posseir un grup carboxil (-COOH) àcid i un grup amino (-NH2) bàsic units a un carboni primari anomenat alfa. Aquest carboni completa la seva estructura unit-se a un H i a un grup variable que anomenarem radical R. 

En funció de quin sigui aquest radical tenim fins a 20 aminoàcids diferents anomenats aminoàcids primaris que són capaços de formar proteïnes. Existeixen més aminoàcids però mai formaran proteïnes. 

Una altre característica important és que tot i que els éssers vius necessiten sempre aquests 20 aminoàcids per formar proteïnes, no els poden sintetitzar tots. És a dir, existeixen un grup d'aminoàcids que varien d'espècie a espècie denominats aminoàcids essencials que els éssers vius no són capaços de sintetitzar i que per tant s'han d'ingerir en la dieta. En els éssers humans són vuit: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina.
Si observem la taula dels 20 aminoàcids primaris veurem que estan classificats en:

• Aminoàcids polars neutres: la cadena R presenta radicals que formen enllaços d'hidrogen amb amb l'aigua de manera que són molt solubles. Ex: la glicina i la cisteïna.
• Aminoàcids no polars neutres: el radical es una cadena hidrocarbonada. Ex. l'alanina.
• Aminoàcids polars positius (bàsics): son aminoàcids en els quals la cadena R presenta un grup bàsic. Ex: lisina.
• Aminoàcids polars negatius (àcids): son aminoàcids en els quals la cadena R presenta un grup àcid. Ex: l'àcid aspàrtic i l'àcid glutàmic.

I perquè es classifiquen d'aquesta manera? 
Per que els aminoàcids tenen caràcter amfòter, és a dir, es poden comportar com a àcids o com a bases quan estan en dissolució, és a dir ionitzats. La forma ionitzada dels aminoàcids s'anomena zwitterió i s'ionitzen gràcies a la pèrdua de l'hidrogen del grup carboxil. Aquest caràcter amfòter té un efecte regulador del pH, actuant com dissolucions amortidores o tampó.
Així mateix la seva polaritat ve determinada per les característiques de la cadena lateral. Si aquesta és carregada o té una distribució asimètrica de les carregues tindrem un aminoàcid polar.
Així mateix, els aminoàcids també tenen propietats òptiques, és a dir, presenten isòmers. Hem de pensar que el nucli d'aquesta molècula és el carboni alfa, i com tots els carbonis orienten els seus enllaços en forma de tetraedre. En funció d'on estigui situat el grup amino tindrem una configuració Dextro o Levo.

Si el grup amino està a la dreta tenint el grup carboxil a dalt tenim una forma D.
Si el grup amino està situat a l'esquerra tenint el grup carboxil a dalt tenim una forma L.
Les proteïnes estan formades només per formes L.

L'enllaç peptídic
Al principi hem comentat que les proteïnes són polímers formats per aminoàcids, per tant, aquests s'han d'unir entre sí per poder formar el polímer. L'enllaç que els uneix s'anomena enllaç peptídic i les cadenes que formen les anomenem pèptids. Quan la cadena està formada per dos aminoàcid diem que tenim un dipèptid, si són tres tripeptid, si són quatre tetrapèptid, i així successivament. En general quan tenim una cadena formada per menys de deu aminoàcids diem que tenim un oligopèptid, mentre que si són més de deu polipèptid.
Aquest és un enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'una molècula amb el grup amino de la següent desprenent-se una molècula d'aigua per cada enllaç tal i com es veu a la imatge:

Aquest enllaç es comporta de forma similar al d'un enllaç doble: presenta certa rigidesa que immobilitza en el mateix pla als àtoms que el formen de manera que poden formar dos estructures: Cis i Trans: